
トランスグルタミナーゼ媒介のグルコサミン糖化によるホエイプロテイン分離物の構造・機能特性および腸バリア機能への影響
要旨:
筆者らは、トランスグルタミナーゼ(TGase)媒介の糖化がホエイプロテイン分離物(WPI)の構造、機能特性、および腸バリア機能に及ぼす影響を調査している。構造解析の結果、グルコサミンとWPIの間に形成された共有結合相互作用がより安定で秩序立ったタンパク質構造をもたらすことが明らかになった。また、糖化されたWPIはWPIと比較して、泡立ち性、乳化性、抗酸化特性の向上を示し、加えてin vitro消化条件下でのWPIの加水分解の程度も減少することが認められた。さらに、筆者らはCaco-2細胞を用いた細胞性腸バリアモデルを構築し、糖化されたWPIの消化物による処理により、経上皮電気抵抗が有意に増加し、傍細胞透過性が減少することを報告している。RT-PCRおよびウエスタンブロット解析により、糖化されたWPIの消化物がタイトジャンクションタンパク質(Occludin、Claudin-1、ZO-1)の発現を上方制御し、腸バリア機能を増強することが明らかになったと筆者らは述べている。本研究は、望ましい機能特性と生物活性を兼ね備えた食品タンパク質の開発に関する新たな知見を提供している。
筆者らは、トランスグルタミナーゼ(TGase)媒介の糖化がホエイプロテイン分離物(WPI)の構造、機能特性、および腸バリア機能に及ぼす影響を調査している。構造解析の結果、グルコサミンとWPIの間に形成された共有結合相互作用がより安定で秩序立ったタンパク質構造をもたらすことが明らかになった。また、糖化されたWPIはWPIと比較して、泡立ち性、乳化性、抗酸化特性の向上を示し、加えてin vitro消化条件下でのWPIの加水分解の程度も減少することが認められた。さらに、筆者らはCaco-2細胞を用いた細胞性腸バリアモデルを構築し、糖化されたWPIの消化物による処理により、経上皮電気抵抗が有意に増加し、傍細胞透過性が減少することを報告している。RT-PCRおよびウエスタンブロット解析により、糖化されたWPIの消化物がタイトジャンクションタンパク質(Occludin、Claudin-1、ZO-1)の発現を上方制御し、腸バリア機能を増強することが明らかになったと筆者らは述べている。本研究は、望ましい機能特性と生物活性を兼ね備えた食品タンパク質の開発に関する新たな知見を提供している。

